血紅蛋白（Hemoglobin，縮寫 Hb、Hgb）又稱血紅素，俗稱血色素，是高等生物體內(nèi)紅色含鐵的攜氧結(jié)合蛋白。血紅蛋白的結(jié)構(gòu)為異源四聚體，由2對珠蛋白組成，每個珠蛋白結(jié)合1個血基質(zhì)。

生化特性

血紅蛋白化學(xué)式:C3032H4816O812N780S8Fe4，分子量約67000。人體內(nèi)的血紅蛋白由四個亞基構(gòu)成（共含四條帶血紅素基團(tuán)的多肽鏈），分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。血液中的血紅蛋白從呼吸器官中將氧氣運(yùn)輸?shù)缴眢w其他部位釋放，以滿足機(jī)體氧化營養(yǎng)物質(zhì)支持功能運(yùn)轉(zhuǎn)之需要，并將由此生成的二氧化碳帶回呼吸器官中以排出體外。平均每克血紅蛋白可結(jié)合1.34ml的氧氣，是血漿溶氧量的70倍。

血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血基質(zhì)分子構(gòu)成，肽鏈在生理?xiàng)l件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白。血基質(zhì)分子是一個具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結(jié)合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的咪唑側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合，使中心離子鐵(II)成為五配位，既是配位中心，又是活性中心。當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時候，有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當(dāng)血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

血紅蛋白與氧的結(jié)合可受到2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）的調(diào)控，成人的血紅素組成為α2β2，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α2γ2，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。 

檢測方法

一種血紅蛋白的檢測方法，其特征在于:采用免疫夾心法進(jìn)行檢測，具體步驟如下：標(biāo)記有膠體金顆粒的抗體結(jié)合血液中釋放的血紅蛋白后，借助毛細(xì)作用力向前層析， 層析至硝酸纖維素膜包被的第二抗體時，形成“膠體金顆粒-抗體-抗原-抗體”的復(fù)合體系，并且聚集于硝酸纖維素膜上，膠體金顆粒大量聚集時可形成紫紅色的信號，通過儀器能夠 準(zhǔn)確定量判讀檢測信號的強(qiáng)度，從而實(shí)現(xiàn)定量檢測，所述抗體為抗人血紅蛋白抗體，第二抗體為配對的血紅蛋白抗體，所述抗體和第二抗體可同時結(jié)合于目標(biāo)抗原的不同表位，從而形成復(fù)合體系。