一些人體細胞分泌液中含有溶菌酶在，如唾液、眼淚、鼻涕；溶菌酶也存在于線粒體中的細胞質(zhì)顆粒體和蛋清中。

生理學功能

溶菌酶是體內(nèi)免疫系統(tǒng)的一部分，可殺滅革蘭氏陽性菌。溶菌酶結(jié)合到細菌表面，減少負電荷并協(xié)助對細菌的吞噬作用。新生兒缺乏溶菌酶會導致肺支氣管發(fā)育不良（bronchopulmonary dysplasia）。食用缺乏溶菌酶的配方奶粉會使嬰兒腹瀉的概率提高三倍。眼淚中缺乏溶菌酶會導致結(jié)膜炎。

某些癌細胞會分泌過量的溶菌酶，導致血液中溶菌酶含量過高，造成腎衰竭和低血鉀。

催化機制

溶菌酶進攻肽聚糖（細菌細胞壁的組分，特別在革蘭氏陽性菌的細胞壁中含量豐富）水解連接N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡糖胺第四位碳原子的糖苷鍵。整個過程是，首先溶菌酶通過其兩個結(jié)構(gòu)域之間的“溝”結(jié)合到肽聚糖分子上；隨后其底物在酶中形成過渡態(tài)的構(gòu)象。根據(jù)Phillips機制，溶菌酶與葡聚六糖結(jié)合。然后溶菌酶將葡聚六糖上的第四個糖扭曲為半椅形構(gòu)象。在這種扭曲狀態(tài)（能量較高）中，糖苷鍵很容易就發(fā)生斷裂。

位于溶菌酶蛋白序列35位的谷氨酸（Glu35）和52位的天冬氨酸（Asp52）的側(cè)鏈被發(fā)現(xiàn)對于溶菌酶的活性非常關(guān)鍵。Glu35作為糖苷鍵的質(zhì)子供體，剪切底物的C-O鍵；而Asp52作為親核試劑參與生成糖基酶中間體。隨后，糖基酶中間體與水分子發(fā)生反應，水解生成產(chǎn)物，而酶保持不變。

應用

溶菌酶被廣泛用于實驗室中對細菌所進行的細胞破碎。

由于溶菌酶易于結(jié)晶，常被用于各種晶體學相關(guān)的研究。