Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc.2012年1月;85(1):120-6.

基于光譜和分子對接的磷脂素與人血清白蛋白之間的相互作用。[Pubmed：22000638]

方法與結(jié)果：
本文采用熒光、圓二色性（CD）、紫外-可見光譜和分子對接方法研究了生理條件下人血清白蛋白（HSA）與Phillygenin的相互作用。Stern-Volmer分析表明，Phillygenin對HSA的熒光猝滅是由靜態(tài)機制引起的，在300、305和310K時結(jié)合常數(shù)分別為1.71×10（5）、1.61×10（5）和1.47×10（4）。紫外-可見光譜結(jié)果表明，在Phillygenin存在下，蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化。CD光譜顯示，Phillygenin改變了HSA構(gòu)象，α螺旋顯著減少，β折疊和無規(guī)螺旋結(jié)構(gòu)增加，表明部分蛋白質(zhì)去折疊。經(jīng)計算，供體（HSA）和受體（Phillygenin）之間的距離為3.52nm，同步熒光光譜結(jié)果表明，Phillygenin與HSA的結(jié)合可以誘導HSA的構(gòu)象變化。分子對接實驗發(fā)現(xiàn)，Phillygenin在疏水口袋的IIIA結(jié)構(gòu)域與HSA結(jié)合，并具有氫鍵相互作用。離子鍵分別與Phillygenin的O（4）、O（5）和O（6）與ASN109、ARG186和LEU115的氮形成。氫鍵在 O （2） 和 SER419 之間形成。在銅（II）、鐵（III）和醇存在下，Phillygenin對HSA的表觀締合常數(shù)K（A）和結(jié)合位點數(shù)均在88.84-91.97%和16.09-18.85%范圍內(nèi)降低。
結(jié)論：
鑒于所提供的證據(jù)，有望豐富我們對 Phillygenin 與重要血漿蛋白 HSA 相互作用動力學的認識，并有望為新啟發(fā)藥物的設(shè)計提供重要信息。